蛋白质化学教学目标:教学目标:1.掌握蛋白质的概念,重要性和分子组成.2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称,符号,结构,分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念.3.掌握蛋白质的一,二,三,四级结构的特点及其重要化学键.4.了解蛋白质结构与功能间的关系.5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出"蛋白体是生命的存在形式";今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指"第一重要的").德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,1907年奠立蛋白质在化学.英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构.佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构.1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin).蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule).蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子.单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质.生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的.新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质.生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成.生物的运动,生物体的防御体系离不开蛋白质.蛋白质在遗传信息的控制,细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆,识别机构等方面都起着重要的作用.随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻.组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:1.氨基连接在α-C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸).2.R是侧链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体.天然蛋白质中的氨基酸都是L-型.注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成.旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋.构型与旋光性没有直接对应关系.(二)氨基酸的分类1.按R基的化学结构分为脂肪族,芳香族,杂环,杂环亚氨基酸四类.2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸,极性不带电荷,极性带负电荷或带正电荷的四类.带有非极性R(烃基,甲硫基,吲哚环等,共9种):甘(Gly),丙(Ala),缬(Val),亮(Leu),异亮(Ile),苯丙(Phe),甲硫(Met),脯(Pro),色(Trp)带有不可解离的极性R(羟基,巯基,酰胺基等,共6种):丝(Ser),苏(Thr),天胺(Asn),谷胺(Gln),酪(Tyr),半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种)天:(Asp)谷,(Glu)赖(Lys),,精(Arg),组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸.蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸,羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成.(三)氨基酸的重要理化性质1.一般物理性质α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200oC以上.各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水).一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出.芳香族氨基酸(Tyr,Trp,Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr,Trp的吸收峰在280nm,Phe在265nm.由于大多数蛋白质含Tyr,Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法.2.两性解离和等电点(isoelectricpoint,pI)氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是两性电解蛋白质的分子组成其解离度与溶液的pH有关.在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点.氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的.计算公式为:pI=1/2(pK1+pK2).若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值,碱性氨