总的：5个名解，英文，15分。老师说名解不出偏的……30分选择，55分大题，有2~3题10分的，其他5分。老师不断说：选择题会有考的比较细的，但是大题都是上课强调了的一（问题是谁上课听课好好记了笔记的呀？？！！）前三章，10分的大题都是老师上课强调过的。糖代谢的那章有一道10分的，还是灵活型的！！（李老师说王老师上课提过，不过当时我们都没有想起来，没问出来！！有谁知道的赶快啊！！大概是关于细胞糖酵解和有氧氧化途径对比的！！应该是一个实例引发的……）除了名解其他部分不再出现英文，氨基酸的缩写不用记。按课后重点复习即可（之前一篇日志有），还划掉一些（即不用掌握，熟悉就好）：肽链、蛋白分离纯化原理。强调了等电点的英文、结构功能的例子举Rnase即可，画图说明比较清楚、DNA双螺旋结构（出的话就10分）、三类RNA功能、理化性质知道260nm吸收、Tm影响因素、米氏方程一定会考到（大题不考就出选择）。后面的:不考的：所以的结构式不用记，代谢的调节不考，糖代谢以外的过程的能量不考，转录翻译的具体过程不会出大题。？考的：糖代谢的那个大题，还有物质代谢联系会说明比如丙氨酸代谢去路（那个巨大的表里面记3C、4C、5C的代表氨基酸即可，其他氨基酸不用记），a同屋算代谢，这样的算灵活题了各关键酶，关键步骤，以前出过TAC，老师说应该不会让画那个圈。复杂、转录、翻译三个过程的比较（上课做过的那个题）中心法制画那个图就可以了，不用解释。信号转导每年出大题，PKA通路最重要。第二信使。乳糖操纵子的结构、正负调节！！（这个容易被忽略）基因表达调控的整个过程、每个步骤（以前出过问：问什么有些基因在肝表达而有些在脑表达）基因工程原理（考就是10分）三种黄疸的症状会判断。还有很多小点比如sam是甲基供体、PAPS是硫酸供体、各种核酸类似物的药物的作用原理、呼吸链的细胞色素顺序，阻断呼吸链的东西（记第四类氯根什么的就好）.....都会渗透在选择题里面出现……第一章蛋白质1组成蛋白质的元素有哪几种？其中哪一种的含量可以表示蛋白质的相对含量？CHONS微量元素；N平均16%，用于计算。2何谓氨基酸的等电点？酸性和碱性氨基酸的等电点如何计算？在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子。净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint,pI）非极性：pI=1/2（p、+pK,）酸性aa:pI=1/2（pK_COOH+pK）碱性aa:pI=1/2（pK_NH2+pf）3肽键和肽链peptidebond:一个aa的-COOH和相邻的另一个aa的-NH2脱水形成肽键aa借肽键连成长链，成为肽链4试述蛋白质一级结构和高级结构的概念及维持各级结构的键和力？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端的氨基酸的排列顺序（共价键：肽键、二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一肽段主链骨架原子的相对空间结构，不涉及侧链构象。（氢键）三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是所有原子在三维空间的整体排布，是包括主、侧链构象。（次级键：疏水键、盐键、氢键、范德华力；二硫键）某些已经有生物活性。四级结构：二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链，彼此借次级键相连，形成一定的空间构象。（次级键：氢键、离子键）具备生物活性。5什么是蛋白质的二级结构，主要有哪几种？-螺旋：右手螺旋，3.6一圈，0.54nm，氢键平行长轴，侧链在外。晰叠：多肽链充分伸展，肽平面折叠成的锯齿状结构，氢键的方向垂直长轴，侧链伸出、位于“锯齿”状结构的上下方。其它：-转角；无规卷曲6举例说明蛋白质结构与功能的关系a蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础。举例：RNase是由124aa残基组成的单肽链，分子中8个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质。加入尿素、0-巯基乙醇后，二硫键被破坏，变为无活性状态。去除尿素、0-巯基乙醇，恢复折叠，活性恢复。b蛋白质的功能依赖特定空间结构举例：血红蛋白Mb中的盐键维系的空间结构，导致Mb四个亚基运输氧气时有协同效应和变构效应。7何谓蛋白质的变性？有何实际重要意义？在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，导致理化性质改变和生物活性丧失。意义：利用变性--消毒灭菌防止变性--低温保存蛋白质制剂8举例说明蛋白质分离纯化方法及其原理透析与超滤法依据：蛋白质高分子性质丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀依据：蛋白质稳定因素：水化膜和表面电荷抗原成体特异性作用电泳依据：蛋白质的的二性解离性质层析依据：利用蛋白质分子大小、电荷多少及亲和力不同超速离心依据：蛋白质的密度和形状不同，沉降系数不同利用化学或反向遗传学